Lei 10406/02, artigo 15: "Ninguém pode ser constrangido a submeter-se, com risco de vida, a tratamento médico ou a intervenção cirúrgica.".
Ao mesmo tempo em que o "STF" (Supremo Tribunal Federal) formava maioria em torno da obrigatoriedade da vacinação contra a COVID-19, o Presidente Jair Bolsonaro afirmava que ninguém pode ser obrigado a tomar a vacina!
"Ninguém pode obrigar ninguém a tomar a vacina. Se o cara não quer ser tratado, que não seja, eu não quero fazer uma quimioterapia e vou morrer, problema é meu, pô", afirmou o próprio Presidente Da Republica.
Nota: Mas mesmo assim "Eles", principalmente a mídia, a Rede Globo por exemplo, enciste publicamente para que todos se vacinem, querendo ou não.
Na Índia As Pessoas Estão Sendo Obrigadas A Serem Vacinadas
O presidente argumentou, em cerimônia de apoio ao setor produtivo, que a responsabilidade é da pessoa caso ela se infecte no futuro por não ter tomado a vacina, citando ainda que na negociação com Pfizer para a compra de vacinas não há uma responsabilização por qualquer efeito colateral. Quer dizer, os efeitos colaterais da tal vacina podem ser perigosos podendo até levar a morte e sem a certeza da eficacia da vacina. Ou seja estão obrigando as pessoas a aceitarem que injetem nelas algo estranho e perigoso!
"Peço a Deus que me oriente, como sempre tenho pedido, para tomar decisões, não ser levado por algum clima, como está acontecendo agora. De passagem eu perguntei para a Polícia Federal, o que está sendo votado no Supremo", disse Bolsonaro, acrescentando que ainda iria se informar melhor sobre o assunto.
Bolsonaro, que tem repetido que não irá se vacinar, questionou a necessidade de ser imunizado, lembrando que ele já teve a doença causada pelo novo coronavírus. "A vacina, uma vez certificada pela Anvisa, vai ser extensiva a todos que queiram tomá-la. Eu não vou tomar.".
O presidente, no entanto, disse que haverá disponibilização do imunizante para a população. "Alguns falam que estou dando um péssimo exemplo. Ô imbecil, ô idiota que está dizendo do péssimo exemplo, eu já tive o vírus, eu já tenho anticorpos, para que tomar de novo?", questionou.
Nota Explicativa para os os imbecis e idiotas: Os anticorpos (Ac) (também conhecidos como imunoglobulinas, abreviado Ig), são glicoproteínas do tipo gamaglobulina, a fração de globulinas mais abundante no plasma sanguíneo. Podem encontrar-se em forma solúvel no sangue ou noutros fluídos corporais dos vertebrados, ou podem estar inseridos na membrana plasmática, onde atuam como receptores nos linfócitos B e são empregues pelo sistema imunitário para neutralizar patógenos tais como bactérias patogénicas e viroses. Em geral, considera-se que tanto anticorpo como imunoglobulina são termos equivalentes, sendo que o primeiro termo faz referência à função, enquanto que o segundo alude à estrutura. O termo gamaglobulina refere-se às propriedades electroforéticas das imunoglobulinas solúveis no soro sanguíneo, se bem que algumas imunoglobulinas migram com as fracções alfa, beta e inclusive com a albumina.
Um anticorpo é tipicamente constituído por unidades estruturais básicas, cada uma das quais com duas grandes cadeias pesadas e duas cadeias leves de menor peso molecular. A molécula de anticorpo tem forma de Y; as extremidades dos braços do Y são o fragmento Fab por onde se ligam ao antígeno; o pé do Y é o fragmento Fc. As moléculas dos anticorpos podem aparecer em separado, como monómeros, ou associarem-se entre si formando dímeros com duas unidades ou pentâmeros com cinco unidades. Os anticorpos são sintetizados por um tipo de leucócito denominado linfócito B ou célula B. Existem diferentes tipos de anticorpos, chamados isótipos, diferenciados pela forma da cadeia pesada que apresentem. São conhecidas cinco classes de isótipos em mamíferos que desempenham funções diferentes, contribuindo para dirigir a resposta imunitária conforme cada tipo de corpo estranho que encontram, que são: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.
Embora a estrutura geral de todos os anticorpos seja muito semelhante, uma pequena região do ápice da proteína é extremamente variável, permitindo a existência de milhões de anticorpos, cada um com uma extremidade ligeiramente diferente. Esta parte da proteína é conhecida como região hipervariável e dá lugar a milhões de anticorpos diferentes. Cada uma destas variantes pode ligar-se a um "alvo" diferente, que é o antígeno[4] Esta enorme diversidade de anticorpos permite ao sistema imunitário reconhecer uma diversidade igualmente elevada de antígenos. O anticorpo não reconhece o antígeno na sua globalidade, mas apenas reconhece certas partes dele. Essa parte do antígeno reconhecida pelo anticorpo denomina-se epítopo. Um antígeno pode ter múltiplos epítopos na sua superfície. Estes epítopos unem-se ao seu anticorpo numa interacção altamente específica que se denomina adaptação induzida, que permite aos anticorpos identificar e unir-se apenas ao seu único antígeno no meio dos milhões de moléculas diferentes que compõem um organismo.
O reconhecimento dum antígeno por um anticorpo deixa o antígeno marcado para ser atacado por outros componentes do sistema imunitário. Os anticorpos também podem neutralizar os seus objectivos directamente, mediante, por exemplo, a ligação a uma porção dum patógeno necessária para que este provoque uma infecção.
A extensa população de anticorpos e a sua diversidade é gerada por combinações ao acaso de um jogo de segmentos genéticos que codificam diferentes lugares de ligação ao antígeno (ou parátopos), que posteriormente, durante o desenvolvimento do linfócito, sofrem mutações aleatórias nesta zona do gene do anticorpo, o qual origina uma diversidade ainda maior.[3][5] Os genes dos anticorpos também se reorganizam num processo conhecido como comutação da classe das imunoglobulinas que troca a cadeia pesada por outra, criando um isótipo de anticorpo diferente mantendo, contudo, a região variável específica para o antígeno alvo. Isto possibilita que um só anticorpo possa ser usado pelas diferentes partes do sistema imunitário. A produção de anticorpos é a função principal do sistema imunitário humoral.
Para finalizar o Presidente Jair Bolsonaro avocou, ainda, a tese da liberdade individual para justificar uma recusa à imunização, acrescentando que não há uma ditadura em vigor no país, ou seja, ninguém pode obrigar a tomar a vacina!
ANTICORPOS
Um pouco de História: A primeira menção do termo "anticorpo" aparece num texto do bacteriologista alemão Paul Ehrlich (1854-1915). O termo "Antikörper" (a palavra alemã para anticorpo) aparece na conclusão de seu artigo "Estudos Experimentais sobre Imunidade", publicado em Outubro de 1891, que estabelece que "se duas substâncias dão origem a dois Antikörper diferentes, então elas próprias têm que ser obrigatoriamente diferentes". No entanto, o termo não foi inicialmente aceito, tendo sido propostos vários termos alternativos para anticorpo; incluindo Immunkörper, Amboceptor, Zwischenkörper, substance sensibilisatrice, copula, Desmon, philocytase, fixateur e Immunisin. A palavra anticorpo teria uma analogia formal com a palavra antitoxina e um conceito idêntico para Immunkörper (em português: corpo imune). Como tal, a construção original da palavra contém um defeito lógico; antitoxina sugere algo que se opõe a uma toxina, enquanto que anticorpo sugere um corpo que se opõe a algo.
Em 1890 foi quando se começou o estudo dos anticorpos, quando o fisiologista alemão Emil Adolf von Behring (1854-1917) e o bactereologista japonês Shibasaburo Kitasato (1852-1931), descreveram em 1890, pela primeira vez, as actividades dos anticorpos contra as toxinas da difteria e do tétano. Behring e Kitasato propuseram a teoria da imunidade humoral, que estabelecia a existência dum mediador no soro sanguíneo que poderia reagir com um antígeno estranho, dando-lhe o nome de anticorpo. A sua ideia fez com que, em 1897, Paul Ehrlich propusesse a teoria da cadeia lateral sobre a interação entre o antígeno e anticorpo e elaborasse a hipótese de que existiam receptores (descritos como "cadeias laterais") na superfície das células que se poderiam unir especificamente a toxinas — numa interação de tipo chave-fechadura e que esta reação de acoplamento seria o disparo para a produção de anticorpos.
Em 1904, seguindo a ideia de outros investigadores de que os anticorpos se encontravam livres no sangue, Almroth Wright sugeriu que os anticorpos solúveis recobriam as bactérias para assinalá-las para a sua fagocitose e destruição num processo denominado opsonização.
Na década de 1920, o imunologista americano Michael Heidelberger (1888-1991) e o médico canadense Oswald Avery (1877-1955) descobriram a natureza dos anticorpos postulados ao observar que os antígenos podiam ser precipitados por anticorpos, o que os levou à demonstração de que os anticorpos eram compostos protéicos.
Desta forma, começava uma linha de pesquisa voltada para a elucidação das propriedades bioquímicas da interação antígeno-anticorpo, como a análise detalhada da ligação de um antígeno com o seu anticorpo, realizada pelo médico americano John Marrack (1886–1976) em finais da década de 1930. Logo depois, na década de 1940, deu-se o principal avanço, quando Linus Pauling confirmou a teoria da chave-fechadura proposta por Ehrlich mostrando que as interações entre anticorpos e antígenos dependiam mais da sua forma do que da sua composição química. Em 1948, Astrid Fagreaus descobriu que os linfócitos B transformados em células plasmáticas eram responsáveis pela produção de anticorpos.
Os trabalhos de investigação que se seguiram concentraram-se na caracterização da estrutura molecular dos anticorpos: No começo da década de 1960 produziu-se o principal avanço neste sentido, com a descoberta por Gerald M. Edelman e Joseph Gally da cadeia leve e a compreensão de que esta era idêntica à proteína de Bence Jones descrita em 1845 por Henry Bence Jones. Edelman continuou com a descoberta de que os anticorpos estavam compostos por cadeias leves e pesadas unidas por ligações dissulfeto. Na mesma época, Rodney Porter caracterizou as regiões de ligação do antígeno no anticorpo (Fab ou F antigen-binding) e a cola do anticorpo (Fc) no tipo IgG. Conjuntamente, estes cientistas deduziram a estrutura e a sequência completa de aminoácidos da IgG, pelo qual receberam ex aequo o Prémio Nobel de Fisiologia ou Medicina em 1972.
Apesar de a maioria destes primeiros estudos se centrarem nas IgM e IgG, identificaram-se também outros isótipos de imunoglobulinas na década de 1960: Thomas Tomasi descobriu os anticorpos secretados (IgA) e David S. Rowe e John L. Fahey identificaram a IgD, a IgE foi identificada por Kikishige Ishizaka e Teruki Ishizaka como uma classe de anticorpos envolvidos nas reacções alérgicas. Em 1975 César Milstein e Georges J.F. Köhler idealizaram o método para a produção de anticorpos monoclonais. Em 1976, os estudos genéticos revelaram a base da vasta diversidade dos anticorpos quando Susumu Tonegawa identificou a recombinação somática dos genes de imunoglobulina.
DEPOIMENTO CONSCIENTE, HUMILDE, SUPER BEM INFORMADO E CHEIO DE ATITUDE
